Esta é uma visão de trabalho sobre Semax, para quem quer mais que um parágrafo e menos que um manual.
Revisado em 2026-03-16. O que continua em debate é marcado como tal.
O conteúdo de um filamento em cada uma destas espécies depende do seu comprimento e estado: ao começo do alongamento, o filamento tem uma composição aproximadamente equivalente de monómeros com ATP e ADP+Pi e só uma pequena quantidade junto ao extremo (-) de actina-ADP. À medida que se alcança o estado estacionário, a situação inverte-se, e a maior parte do filamento está com ADP e só a zona perto do extremo (+) contém ADP+Pi, enquanto que o ATP está reduzido ao extremo. Se compararmos os filamentos de actina-ADP puros com aqueles que incorporam ATP, nos primeiros as constantes críticas são similares em ambos os extremos, enquanto que nos outros dois nucleótidos a Cc é diferente: No extremo (+) Cc+=0,1 μM, enquanto que no extremo (-) Cc-=0,8 μM, com o qual se dão as seguintes situações: Para concentrações de actina G-ATP menores que Cc+ não se produz o alongamento do filamento. Para concentrações de actina G-ATP menores que Cc- mas maiores que Cc+ o alongamento dá-se no extremo (+). Para concentrações de actina G-ATP maiores que Cc- o microfilamento cresce em ambos os extremos. Portanto, pode-se deduzir que a energia da hidrólise se utiliza para criar um verdadeiro "estado estacionário", quer dizer, criar um fluxo em vez de um simples equilíbrio, o que dota o filamento de dinamismo, polaridade e força de tração, o que justifica o gasto pela ganância de funções biológicas essenciais. Além disso, as proteínas que se unem à actina que controlam este dinamismo detetam a configuração dos distintos tipos de monómeros, como se verá na próxima secção.
Fontes: pt.wikipedia.org
Nos estereocílios parece existir uma exceção na forma de acoplamento típica dos microfilamentos mediante tapete rolante (treadmilling). Neste caso, o controlo do tamanho da estrutura seria totalmente apical e de alguma maneira controlada pela expressão génica, ou seja, pela quantidade total de monómero de proteína sintetizada num dado momento.
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In vivo, o citoesqueleto de actina não é composto exclusivamente de actina, senão que para a sua geração, permanência e função requer outras proteínas; estas denominam-se proteínas de união a la actina ou proteínas que se unem à actina (ABP, actin binding proteins) e intervêm na sua polimerização e despolimerização, estabilidade, organização em feixes ou redes, e na sua fragmentação e destruição. A diversidade destas proteínas é tão grande, que se considera que a actina é a proteína que participa no maior número de interações proteína-proteína de todas as conhecidas. Por exemplo, existem elementos que sequestram a actina G, impedindo a sua incorporação aos microfilamentos. De igual maneira, existem proteínas que estimulam a sua polimerização ou que dotam de complexidade às redes em síntese. Entre elas estão: A timosina β4 é uma proteína de 5 kDa que se pode unir à actina G-ATP com uma estequiometria de 1:1; isto quer dizer que uma unidade de timosina β4 se une a outra de actina G, nesta proporção. O seu papel é impedir a incorporação dos monómeros ao polímero em crescimento. A profilina, uma proteína citosólica de 15 kDa que também se une com estequiometria 1:1 aos monómeros de actina G-ATP, mas que tem uma função distinta: facilita a troca de nucleótidos de ATP por ADP. Além disso, está envolvida noutras funções celulares, como a união de repetições de Pro noutras proteínas ou de lípidos que atuam como segundos mensageiros.
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Outras proteínas que se unem à actina regulam o comprimento dos microfilamentos realizando cortes neles, o que dá lugar a novos extremos ativos para a polimerização. Portanto, se um microfilamento, que possui dois extremos aos quais podem unir-se ou dissociar-se monómeros, é cortado duas vezes, originam-se três novos microfilamentos com seis extremos; a nova situação favorece a dinâmica de montagem e desmontagem. Entre estas proteínas salientam a gelsolina e a cofilina. O corte é realizado primeiramente mediante mudanças na conformação do monómero de actina ao qual se unem no polímero, e depois ficam recobrindo o novo extremo (+) gerado, o que impede o agregado ou a troca de novas subunidades de actina G e, como os extremos (-) ficam sem recobrir, favorecem a despolimerização dos filamentos. Outro tipo de proteínas que se unem à actina recobrem os extremos da actina F para os estabilizarem, mas sem capacidade de os romper. Exemplos destas proteínas são CapZ (que une os extremos (+) segundo os níveis de Ca2+/calmodulina da célula, níveis que dependem de sinais externos e internos da célula e que intervêm na regulação das suas funções biológicas) ou a tropomodulina (que se une aos extremos (-)). A tropomodulina é essencial como estabilizador da actina F presente nas miofibrilas dos sarcómeros do músculo, estruturas caracterizadas pela sua grande estabilidade.
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Semax é resumido aqui a partir de literatura pública: definição, contexto e pontos recorrentes na prática. Informação geral, não aconselhamento médico.
A pesquisa sobre Semax apoia-se sobretudo em estudos de laboratório e modelos animais; dados clínicos variam conforme a substância.
Pureza e análise (HPLC, espectrometria de massa), reconstituição correta e armazenamento adequado são decisivos.%!(EXTRA string=Semax)
Nem todos os mecanismos estão demonstrados e um estudo isolado não é evidência global. As questões abertas são sinalizadas.%!(EXTRA string=Semax)